A közelmúltban a nemzetközileg elismert Plant Cell online tanulmányt tett közzé "Constitutive Activation ofLeucin-Rich Repeat Receptor Kinase Signaling Pathways by BAK1-Interacting Receptor-Like Kinase 3 Chimera" Michael Hothorn csapata a Genfi Egyetem Növénytani és Növénybiológiai Tanszékéről, Svájcból. Szexuális tézis. A bak1 kölcsönhatás receptor kináz 3 kiméra konstitutív aktivációs mechanizmusa a leucinban gazdag ismétlődő receptor kináz jelátviteli útvonalon feltárult.
A növény egyedülálló mechanizmusa társreceptor-függő aktiválása SERK megőrzött számos LRR-RKs, mint például az LRR-RK HAESA, amelynek feladata magában foglalja a kontrolling a heroszerens virágos szervek Arabidopsis thaliana kölcsönhatásban a peptid hormon IDA. A SERK-függő mitogén-aktivált protein-kináz (MAPK) jelátviteli útvonal magában foglalja az LRR-RK ERECTA-t (ER) és homológ génjeit, az ERECTA-LIKE1-et (ERL1) és az ERL2-t, és különböző szerepet játszik a növények fejlődésében. Két növényi membrán jelfehérje LRR extracelluláris tartományai közötti konstitutív és ligand-független kölcsönhatások azonosítása arra késztetett bennünket, hogy megvizsgáljuk, hogy a BIR3 extracelluláris tartomány és a különböző receptor kinázok citoplazmatikus tartományai közötti fehérje kiméra lehetséges-e Konstitutívan aktív jelkomplexumhoz vezet. Bár jelentős szerkezeti különbségek vannak az LRR-RKSERK és a BIR-SERK komplexek között, a kutatók adatai azt mutatják, hogy az oBIR3-iLRR-RK kimérák széles skálája működőképes a növényekben (1. ábra).
A leucinban gazdag extracelluláris ismétlődő domének receptor kinázai (LRR-RKs) a növényekben lévő membránjelező fehérjék legnagyobb csoportja. LRR-RKs érzékeli a kis molekulák, peptidek vagy fehérje ligandumok, és aktiválható ligand-indukált kölcsönhatás szomatikus embrionális receptor-szerű kináz (SERK) társreceptor kináz. Korábbi vizsgálataink kimutatták, hogy a SERK receptor kináz 3 (BIR3) receptor kinázként is kölcsönhatásba léphet a BAK1-gyel, hogy konstitutív, ligand-független komplexet képezzen. Itt a kutatók egy receptor kiméra-ról számolnak be, amelyben a BIR3 extracelluláris LRR-tartománya összeolvad a SERK-függő LRR-RK-k citoplazmatikus kináz tartományával. Ligand stimuláció hiányában a BRASSINOSTEROID ÉRZÉKETLEN1, HAESA és ERECTA Forrásból származó SERK társreceptorok szoros komplexeket alkotnak. Ezek a kiméra fejezik ki ellenőrzése alatt az endogén promóterek a megfelelő LRR-RKs és vezet hatékony funkciók megszerzéséhez a fenotípusa brassinosteroidok, virág vedlés, és a sztomatális minták. Fontos, hogy a BIR3-GSO1/SGN3 kiméra részben kiegészítheti az sgn3 Karnofsky sáv által alkotott fenotípust, ami azt jelzi, hogy a SERK fehérje a GSO1/SGN3 receptor aktiválását is közvetíti. Általánosságban elmondható, hogy fehérjetechnológiai módszereink felhasználhatók az LRR-RK-k élettani funkcióinak tisztázására és a receptoraktivációs mechanizmus meghatározására egyetlen transzgénikus törzsben (2. ábra).
Összefoglalva, a RENDELKEZÉSRE ÁLLÓ egyszerű, Lego-típusú összeszerelés és a megfelelő vezérlő vonalak BIR3 chimera most lehetővé teszi a genetikai jellemzése árva LRR-RKs ismeretlen / tisztázatlan loss-of-function fenotípusok és elemzése a mögöttes aktiválási mechanizmusok . BIR3 fehérje kimérák is használható biokémiai vagy genetikai kölcsönhatás szűrés, ahol a konstitutívan aktív formája a receptor kívánatos.